haku: @supervisor Leisola, Matti / yhteensä: 124
viite: 10 / 124
Tekijä:Pihlajaniemi, Ville Juhani
Työn nimi:New acidic fungal cutinases from Sirococcus conigenus and Aspergillus niger
Uudet happamat kutinaasit Sirococcus conigenus ja Aspergillus niger -homeista
Julkaisutyyppi:Diplomityö
Julkaisuvuosi:2011
Sivut:vii + 90      Kieli:   eng
Koulu/Laitos/Osasto:Biotekniikan ja kemian tekniikan laitos
Oppiaine:Bioprosessitekniikka   (Kem-70)
Valvoja:Leisola, Matti
Ohjaaja:Nyyssölä, Antti ; Kontkanen, Hanna
OEVS:
Sähköinen arkistokappale on luettavissa Aalto Thesis Databasen kautta.
Ohje

Digitaalisten opinnäytteiden lukeminen Aalto-yliopiston Harald Herlin -oppimiskeskuksen suljetussa verkossa

Oppimiskeskuksen suljetussa verkossa voi lukea sellaisia digitaalisia ja digitoituja opinnäytteitä, joille ei ole saatu julkaisulupaa avoimessa verkossa.

Oppimiskeskuksen yhteystiedot ja aukioloajat: https://learningcentre.aalto.fi/fi/harald-herlin-oppimiskeskus/

Opinnäytteitä voi lukea Oppimiskeskuksen asiakaskoneilla, joita löytyy kaikista kerroksista.

Kirjautuminen asiakaskoneille

  • Aalto-yliopistolaiset kirjautuvat asiakaskoneille Aalto-tunnuksella ja salasanalla.
  • Muut asiakkaat kirjautuvat asiakaskoneille yhteistunnuksilla.

Opinnäytteen avaaminen

  • Asiakaskoneiden työpöydältä löytyy kuvake:

    Aalto Thesis Database

  • Kuvaketta klikkaamalla pääset hakemaan ja avaamaan etsimäsi opinnäytteen Aaltodoc-tietokannasta. Opinnäytetiedosto löytyy klikkaamalla viitetietojen OEV- tai OEVS-kentän linkkiä.

Opinnäytteen lukeminen

  • Opinnäytettä voi lukea asiakaskoneen ruudulta tai sen voi tulostaa paperille.
  • Opinnäytetiedostoa ei voi tallentaa muistitikulle tai lähettää sähköpostilla.
  • Opinnäytetiedoston sisältöä ei voi kopioida.
  • Opinnäytetiedostoa ei voi muokata.

Opinnäytteen tulostus

  • Opinnäytteen voi tulostaa itselleen henkilökohtaiseen opiskelu- ja tutkimuskäyttöön.
  • Aalto-yliopiston opiskelijat ja henkilökunta voivat tulostaa mustavalkotulosteita Oppimiskeskuksen SecurePrint-laitteille, kun tietokoneelle kirjaudutaan omilla Aalto-tunnuksilla. Väritulostus on mahdollista asiakaspalvelupisteen tulostimelle u90203-psc3. Väritulostaminen on maksullista Aalto-yliopiston opiskelijoille ja henkilökunnalle.
  • Ulkopuoliset asiakkaat voivat tulostaa mustavalko- ja väritulosteita Oppimiskeskuksen asiakaspalvelupisteen tulostimelle u90203-psc3. Tulostaminen on maksullista.
Sijainti:P1 Ark Aalto  1950   | Arkisto
Avainsanat:cutinase
acidic
cutin
suberin
biopolyester
kutinaasi
hapan
kutiini
suberiini
biopolyesteri
Tiivistelmä (fin): Kutinaasit ovat entsyymejä jotka hydrolysoivat kasvien pinnalla olevaa suojaavaa biopolyesteria kutiinia.
Kutinaaseja pidetään lipaasien ja esteraasien välimuotona.
Tähän asti tunnetuilla kutinaaseilla on emäksinen tai neutraali pH-optimi.
Tässä työssä identifioitiin uuden, happaman kutinaasin geeni Aspergillus niger -homeesta.
A. niger -homeen kutinaasia ja toista uutta hapanta kutinaasia Sirococcus conigenus -homeesta tuotettiin heteroloogisesti Pichia pastoris -hiivassa ja entsyymit karakterisoitiin.

Molempien kutinaasien pH-optimit olivat happamalla alueella.
A. niger -homeen kutinaasin optimi oli pH:ssa 5 ja S. conigenus -homeen kutinaasin pH:ssa 4.
Kumpikin oli stabiili ja toimiva pH-arvojen 3,5 ja 6,5 välillä.
Optimi-pH:ssa kummankin stabiilisuus oli hyvä myös korkeissa lämpötiloissa.
Molemmat kutinaasit hydrolysoivat tehokkaimmin Iyhytketjuisten rasvahappojen rhoo-nitrofenyyliestereitä verrattuna pitkäketjuisten rasvahappojen estereihin, mikä on tyypillistä kutinaaseille.
Kumpikin hydrolysoi myös omenan kutiinia.
S. conigenus -homeen kutinaasi hydrolysoi lisäksi suberiinia ja sillä oli vähän lipaasiaktiivisuutta.
S. conigenus -homeen kutinaasin spesifinen aktiivisuus oli yli 500-kertainen verrattuna A. niger -homeen kutinaasiin ja se vaikuttaa potentiaaliselta teollisuusentsyymiltä sovelluksissa, joissa kaivataan hapanta kutinaasiaktiivisuutta.
Tiivistelmä (eng): Cutinases are enzymes that hydrolyse cutin, protective bio polyester on the surface of plants.
They are considered as intermediates between lipases and esterase's.
All previously described cutinases have alkaline or neutral pH-optima.
In this work, the gene of a novel acidic cutinase from the fungus Aspergillus niger was identified.
The A. niger cutinase and another novel acidic cutinase from the fungus Sirococcus conigenus were heterologously produced in Pichia pastoris and characterized.

The A. niger and S. conigenus cutinases both displayed acidic pH-optima roughly at pH values 5 and 4, respectively.
Both cutinases were functional and thermally stable at pHs between 3.5 and 6.5 and had good thermal stabilities at high temperatures at optimum pH.
The cutinases preferred rho-nitrophenyl esters of short chain fatty acids as substrates over those of long chain fatty acids, which is typical for cutinases.
Both were able to hydrolyse natural apple cutin.
The cutinase of S. conigenus also hydrolysed birch suberin and had minor lipase activity.
The specific activity of the S. conigenus cutinase was over 500-fold higher compared to the cutinase of A. niger and it was considered to have potential for industrial use in applications, where cutinolytic activity at acidic pH is desired.
ED:2011-07-04
INSSI tietueen numero: 42609
+ lisää koriin
INSSI