haku: @keyword impedance / yhteensä: 7
viite: 1 / 7
« edellinen | seuraava »
| Tekijä: | Hakala, Tuuli |
| Työn nimi: | Characterization of Amyloid Fibril Formation in a Microfluidic Chip |
| Amyloidien muodostumisen karaterisointi mikrofluidistisessa kammiossa | |
| Julkaisutyyppi: | Diplomityö |
| Julkaisuvuosi: | 2016 |
| Sivut: | (8) + 61 s. + liitt. 4 Kieli: eng |
| Koulu/Laitos/Osasto: | Sähkötekniikan korkeakoulu |
| Oppiaine: | Biologinen tekniikka (F3013) |
| Valvoja: | Kinnunen, Paavo |
| Ohjaaja: | Kinnunen, Paavo |
| Elektroninen julkaisu: | http://urn.fi/URN:NBN:fi:aalto-201605122020 |
| Sijainti: | P1 Ark Aalto 4268 | Arkisto |
| Avainsanat: | amyloid formation microfluidics supported lipid bilayer intrinsic fluorescence impedance amyloidien muodostuminen mikrofluidistiikka tuettu lipidikaksoiskalvo sisäsyntyinen fluoresenssi impedanssi |
| Tiivistelmä (fin): | Amyloidit ovat proteiiniaggregaatteja, jotka tunnetaan niiden ainutlaatuisesta beta-laskos rikkaasta rakenteestaan, sekä osallisuudesta moniin sairauksiin. Tästä johtuen tutkijoiden kiinnostus on herännyt ja uusia parempia metodeja amyloiditutkimukseen pyritään kehittämään. Tämä työ esittelee kaksi uutta menetelmää amyloidien karakterisointiin. Tätä varten suunniteltiin mikrofluidistinen siru, joka mahdollisti suoran visuaalisen havainnoinnin mikroskoopilla ja pintaelektrodeilla suoritettavat impedanssimittaukset. Ensimmäisessä menetelmässä luotiin yhtenäinen verkosto vahvasti fluoresoivia peptidi aggregaatteja. Tämä oli mahdollista hyödyntämällä mikrokanavassa olevaa laminaarivirtausta ja vierekkäisten peptidi- ja lipidivirtojen konsentraatiogradienttia. Kaikilla käytetyillä peptideillä havaittiin sisäsyntyistä fluoresenssia laajalla spektrillä. Korkein emissio saatiin aikaiseksi, kun osa lipideistä oli leimattu pyreenillä. Tämä viittaa vahvaan vuorovaikutukseen pyreeniosien välillä. Toisessa menetelmässä käytettiin impedanssispektroskopiaa tuetun lipidikaksoiskalvon (SLB) johtuvuuden karakterisointiin. Lisäksi amyloideja muodostavien peptidien vaikutus SLBn johtuvuuteen määritettiin. Näinollen SLBtä käytettiin sensorina lipidi-amyloidi vuorovaikutukselle ja amyloidien muodostumiselle. Peptidien lisääminen lipidikaksoiskalvolle laski SLBn johtuvuutta, mikä viittaisi fosfolipidien uudelleen järjestäytymiseen kalvossa. Nämä tulokset osoittavat, että käytetyt menetelmät tuottivat uutta tietoa amyloidien ja lipidien välisestä vuorovaikutuksesta. Lisäksi menetelmät voisivat toimia mahdollisina karakterisointivälineinä amyloiditutkimuksessa. |
| Tiivistelmä (eng): | Amyloid fibrils are protein aggregates known for their unique beta-sheet rich structure and involvement in multiple diseases. Hence, these self-assembling aggregates have aroused the interest of scientist from multiple different fields, and new strategies to study and observe amyloid formation are pursued after. This thesis introduces two novel approaches for characterization of amyloid formation. A microfluidic chip that allows a direct observation with an inverted microscope and impedance measurements with surface electrodes was designed. In the first approach, a continuous network of highly fluorescent peptide aggregates were formed. This was possible by utilizing a laminar flow in a micro channel and concentration gradients of peptides and lipids between adjacent streams. An intrinsic fluorescence with a wide spectrum was observed with all peptides. Even higher emission was detected in the presence of pyrene-labelled lipids, suggesting strong interaction between adjacent pyrene moieties. The second method involved impedance measurements of a supported lipid bilayer (SLB). In addition, the effect of amyloidogenic peptides on the SLB conductivity was determined. Hence, the SLB was used as a sensor for lipid-amyloid interaction and assembly. The introduction of peptides into the bilayer showed decrease of conductivity indicating reorganization of phospholipids in the SLB. The results provided novel information from the amyloid-lipid interaction and could serve as possible characterization tools for amyloid research. |
| ED: | 2016-05-22 |
INSSI tietueen numero: 53574
+ lisää koriin
« edellinen | seuraava »
INSSI